PROTEÍNAS!

As proteínas são polímeros (macromoléculas formadas a partir de unidades estruturais menores,os monómeros), constituidos de alguns dos 20 diferentes aminoácidos interligados por ligações peptídicas (Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (NH ₂ ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.)

Estrutura química:

Molécula de aminoácido → unidade básica

O átomo de carbono central e que carrega os grupos

carboxila, amina e a cadeia lateral (R) é chamado de “carbono α”. As proteínas encontradas na natureza são formadas por 18 a

25 aminoácidos, todos eles com grupo amínico

 no carbono α eapresentando configuração L.

Classificação:

- Quanto a composição:

a) Proteínas simples → apresentam apenas aminoácidos em sua 

composição 

b) Proteínas conjugadas → formadas de aminoácidos (parte protéica) e de outras substâncias (parte não protéica).

Ex.: glicoproteícas – Polipeptideos + CHO

lipoproteínas - Polipeptideos + TGL, fosfatídeos e colesterol metaloproteínas - Polipeptideos + elementos metálicos

- Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:

  - Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.

 - Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.

- Quando a Forma:

Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.

 Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

- Grau de estruturação das proteínas:

 Estrutura Primária – se caracteriza por apresentar apenas ligações peptídicas entre os aminoácidos. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. Resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Para se conhecer a estrutura primária de uma proteína há necessidade de se efetuar: 1. determinação qualitativa e quantitativa dos aminoácidos que compõem o polipeptídeo ou proteína; 2. determinação da seqüência de aminoácidos na cadeia polipeptídica.

Estrutura Secundária – é mantida pelas ligações de hidrogênio. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. Existe uma série de critérios que garantem a estrutura secundária de uma proteína, mas apenas algumas satisfazem os requerimentos necessários para que a estrutura seja estável: estrutura helicoidal (a hélice), originada pelas ligações de hidrogênio intramolecular, e a estrutura foliar (conformação b) mantida por ligações de hidrogênio intermolecular. O colágeno faz um tipo especial de arranjo, chamado hélice tríplice

Estrutura Terciária – se refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica (dobramento ou formação de laços), já dotada ou não de estrutura secundária. Na estabilização da estrutura terciária e na determinação da conformação de uma proteína entram forças de natureza diversas, como:

o       Ligações dissulfeto (covalentes) – entre dois resíduos de Cisteína;

o       Ligações salinas ou interações eletrostáticas – são as mais fortes dentre as ligações polares, porém mais fracas que as covalentes;

o       Ligações ou pontes de hidrogênio;

o       Interações dipolares;

o       Interações hidrofóbicas ou de Van der Waals – são as mais baixas de todas as forças estruturais e a distância de interação é a maior. Além das forças de atração, deve-se levar em conta as forças de repulsão, principalmente eletrostáticas, que são muito importantes no balanço para a estabilização da proteína.

Estrutura Quaternária – A maioria das proteínas globulares são formadas por mais de uma unidade estrutural; cada unidade estrutural pode conter um ou mais polipeptídeos, cada um apresentando seu próprio grau de estruturação (primário, secundário, terciário). Estas subunidades estruturais se ligam entre si através de ligações não covalentes. A este grau de estruturação das proteínas dá-se o nome de estrutura quaternária.

- Desnaturação

• Alteração na conformação em todas as partes de sua molécula,

acarretando perda da sua atividade biológica e funcionalidade;

• Desestabilização das estruturas secundarias e/ou terciárias, eliminação das interações eletrostáticas (entre grupos carboxílicos ionizados e

aminos protonados) e clivagem das ligações de hidrogênio.

A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica.

Quando as proteínas sofrem desnaturação não ocorre rompimento de ligações covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a seqüência de aminoácidos características da proteína.

Os fatores que causam a desnaturação, são:

• Aumento de temperatura (cada proteína suporta certa temperatura máxima, se esse limite é ultrapassado ela desnatura);
• Extremos de pH;
• Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona);
• Solutos (uréia);
• Exposição da proteína a detergentes;
• Agitação vigorosa da solução protéica até formação abundante de espuma.

Função:

    - Catalisadores;
 As enzimas são catalisadores (Catalisador é toda e qualquer substância que acelera uma reação) biológicos com alta especificidade. É o grupo mais variado de proteínas. Praticamente todas as reações do organismo são catalisadas por enzimas.

    - Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;
As proteínas participam da arquitetura celular, conferindo formas, suporte e resistência, como é o caso da cartilagem e dos tendões, que possuem a proteína colágeno.

    - Armazenamento(ferritina); 

    - Veículos de transporte (hemoglobina);
Podemos encontrar proteínas transportadoras nas membranas plasmáticas e intracelulares de todos os organismos. Elas transportam substâncias como glicose, aminoácidos, etc. através das membranas celulares. Também estão presentes no plasma sanguíneo, transportando íons ou moléculas específicas de um órgão para outro. A hemoglobina presente nos glóbulos vermelhos transporta gás oxigênio para os tecidos. O LDL e o HDL também são proteínas transportadoras.

    -Proteínas reguladoras; Os hormônios são proteínas que regulam inúmeras atividades metabólicas. Entre eles podemos citar a insulina e o glucagon (que são produzidos no pâncreas), e possuem função antagônica (o que um faz o outro desfaz, mantendo o equilíbrio) no metabolismo da glicose.

    - Proteínas de defesa);
Os anticorpos são proteínas que atuam defendendo o corpo contra os organismos invasores, assim como de ferimentos, produzindo proteínas de coagulação sanguínea como o fibrinogênio e a trombina. Os venenos de cobras, toxinas bactérias e proteínas vegetais tóxicas também atuam na defesa desses organismos.

     - Enzimáticas (lipases);
Enzimas são proteínas capazes de catalisar reações bioquímicas como, por exemplo, as lipases. As enzimas não reagem, são reutilizadas (sempre respeitando o sítio ativo) e são específicas.

     - Nutricional (caseína);
Muitas proteínas são nutrientes na alimentação, como é o caso da albumina do ovo e a caseína do leite.

     - Proteína de motilidade ou contráteis;
Algumas proteínas atuam na contração de células e produção de movimento, como é o caso da actina e da miosina, que se contraem produzindo o movimento muscular. 
    
      - Agentes protetores.

A principais fontes de proteína animal são: 

• carnes, 
• ovos 
• e laticínios. 

Já as melhores fontes de proteína vegetal são: 

• feijões, 
• lentilhas, 
• soja 
• e amendoim.